STEFAN RAUNSER

Strukturbiochemie 

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Forschung im überblick

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Unsere Forschung konzentriert sich auf das molekulare Verständnis fundamentaler zellulärer Prozesse. Zum einen interessieren wir uns für die Membranhomöostase in eukaryotischen Zellen, zum anderen wollen wir die molekularen Grundlagen der Muskelkontraktion verstehen. Ein weiterer Schwerpunkt liegt auf dem molekularen Verständnis des Wirkmechanismus bakterieller Toxine.
Unser übergeordnetes Ziel ist es, die Mechanismen, die diesen Prozessen im gesunden und kranken Organismus zugrunde liegen, im molekularen Detail zu verstehen. Dafür ist es unabdingbar, die Struktur, und damit die Funktion der beteiligten Proteine und Proteinkomplexe aufzuklären.
Zur Struktur- und Funktionsanalyse nutzen wir unter anderem Einzelpartikel- Kryoelektronenmikroskopie und Röntgenkristallographie, fluoreszenzbasierte Funktionsanalysen und ortsspezifische Mutagenese. Zur biophysikalischen Charakterisierung verwenden wir ITC, ESI-MS, Biolayer-Interferometrie, Thermophorese und CD-Spektroskopie.



Ausgewählte Publikationen

PubMed Liste>



Gatsogiannis C, Merino F, Roderer D, Balchin D, Schubert E, Kuhlee A, Hayer-Hartl M, Raunser S (2018). Tc toxin activation requires unfolding and refolding of a β-propeller. Nature
doi: 10.1038/s41586-018-0556-6.

Vinayagam D, Mager T, Apelbaum A, Bothe A, Merino F, Hofnagel O, Gatsogiannis C, Raunser S (2018). Electron cryo-microscopy structure of the canonical TRPC4 ion channel. eLife
doi: 10.7554/eLife.36615.

Klink BU, Zent E, Juneja P, Kuhlee A, Raunser S, Wittinghofer A. (2017). A recombinant BBSome core complex and how it interacts with ciliary cargo. eLife
doi: 10.7554/eLife.27434.

Pospich S, Kumpula EP, von der Ecken J, Vahokoski J, Kursula I, Raunser S. (2017). Near-atomic structure of jasplakinolide-stabilized malaria parasite F-actin reveals the structural basis of filament instability. Proc Natl Acad Sci U S A
doi: 10.1073/pnas.1707506114

von der Ecken J, Heissler SM, Pathan-Chhatbar S, Manstein DJ & Raunser S (2016).Cryo-EM structure of a human cytoplasmic actomyosin complex at near-atomic resolution. Nature 534(7609):724-28.
doi: 10.1038/nature18295
freely available!

Gatsogiannis C, Merino F, Serdiuk T, Prumbaum D, Roderer D, Leidreiter F, Meusch D, Müller DJ, and Raunser S (2016). Membrane insertion of a Tc toxin in atomic detail. Nature Structural and Molecular Biology 23(10):884-890.
doi: 10.1038/nsmb.3281
freely available!

Gatsogiannis C, Hofnagel O, Markl J, Raunser S (2015). Structure of Mega-Hemocyanin reveals protein origami in snails. Structure 23(1):93-103.
doi: 10.1016/j.str.2014.10.013

Efremov R, Hofnagel O, Raunser S (2015). Architecture and Conformational Switch Mechanism of the Ryanodine Receptor. Nature 517(7532):39-43.
doi: 10.1038/nature13916
freely available!

Whitney JC, Quentin D, Sawai S, LeRoux M, Harding BN, Ledvina HE, Tran BQ, Robinson H, Goo YA, Goodlett DR, Raunser S, Mougous JD (2015). An Interbacterial NAD(P)(+) Glycohydrolase Toxin Requires Elongation Factor Tu for Delivery to Target Cells. Cell 163(3):607-19.
doi: 10.1016/j.cell.2015.09.027

von der Ecken J, Müller M, Lehman W, Manstein DJ, Penczek PA, Raunser S (2015). Structure of the F-actin-tropomyosin complex. Nature 519(7541):114-7.
doi: 10.1038/nature14033
freely available!

Meusch D, Gatsogiannis C, Efremov R, Lang A, Hofnagel O, Vetter I, Aktories K, Raunser S (2014). Mechanism of Tc toxin action revealed in molecular detail. Nature 508(7494):61-5.
doi: 10.1038/nature13015
freely available!

Gatsogiannis C, Lang A, Meusch D, Pfaumann V, Hofnagel O, Benz R, Aktories K, Raunser S (2013). A syringe-like injection mechanism in Photorhabdus luminescens toxins. Nature. 495(7442):520-23
doi: 10.1038/nature11987
freely available!

 
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