Portrait Prof. Dr. Stefan Raunser

Stefan Raunser

Direktor, Strukturbiochemie


Aktuelles und Pressemitteilungen

Kamikaze-Zellen als Speerspitze der bakteriellen Infektion
Wie einige wenige Soldatenzellen sich selbst opfern, um einer ganzen Bakterienpopulation krankmachende Eigenschaften zu verleihen mehr
Bahnbrechende Entdeckung auf dem Gebiet der Herzmuskelforschung
Forschenden gelingt erstes 3D-Bild des dicken Filaments des Herzmuskels mehr
Durch die Hintertür: Wie Phosphat aus Aktin freikommt
Max-Planck-Forschende decken auf, wie Phosphat aus Aktinfilamenten freikommt – ein Schlüsselsignal, das ältere Filamente für den Abbau vorbereitet mehr
Logistik im Gehirn: Neuer Link erklärt mRNA-Transport in Gehirnzellen
Max-Planck-Forschende aus Dresden, Dortmund, Frankfurt am Main und Göttingen haben gemeinsam den ersten Nachweis eines Proteinkomplexes erbracht, der für den Transport von Boten-RNA in Neuronen verantwortlich ist mehr

 

Forschung im Überblick

Zur Abteilung Strukturbiochemie

Unsere Forschung konzentriert sich auf das molekulare Verständnis fundamentaler zellulärer Prozesse. Zum einen interessieren wir uns für die Membranhomöostase in eukaryotischen Zellen, zum anderen wollen wir die molekularen Grundlagen der Muskelkontraktion verstehen. Ein weiterer Schwerpunkt liegt auf dem molekularen Verständnis des Wirkmechanismus bakterieller Toxine.
Unser übergeordnetes Ziel ist es, die Mechanismen, die diesen Prozessen im gesunden und kranken Organismus zugrunde liegen, im molekularen Detail zu verstehen. Dafür ist es unabdingbar, die Struktur, und damit die Funktion der beteiligten Proteine und Proteinkomplexe aufzuklären.
Zur Struktur- und Funktionsanalyse nutzen wir Elektronenkryomikroskopie (cryo-EM) und Elektronenkryotomography (cryo-ET), fluoreszenzbasierte Funktionsanalysen und ortsspezifische Mutagenese. Zur biophysikalischen Charakterisierung verwenden wir ITC, ESI-MS, Biolayer-Interferometrie, Thermophorese und CD-Spektroskopie.


<br />Wir verwenden Kryo-Elektronenmikroskopie (Kryo-EM) und Kryo-Elektronentomographie (Kryo-ET), um die Grundlagen der Muskelkontraktion zu erforschen und Muskelerkrankungen besser zu verstehen. Insbesondere verwenden wir die Kryo-ET, um zu verstehen, wie Muskelproteine in ihrer zellulären Umgebung, d. h. in der Myofibrille, funktionieren. Sehen Sie sich dieses Video an, um zu erfahren, warum wir der Meinung sind, dass die Kryo-ET die strukturbiologische Schlüsseltechnik der Zukunft ist.

Das Potenzial der Kryo-Elektronentomographie


Wir verwenden Kryo-Elektronenmikroskopie (Kryo-EM) und Kryo-Elektronentomographie (Kryo-ET), um die Grundlagen der Muskelkontraktion zu erforschen und Muskelerkrankungen besser zu verstehen. Insbesondere verwenden wir die Kryo-ET, um zu verstehen, wie Muskelproteine in ihrer zellulären Umgebung, d. h. in der Myofibrille, funktionieren. Sehen Sie sich dieses Video an, um zu erfahren, warum wir der Meinung sind, dass die Kryo-ET die strukturbiologische Schlüsseltechnik der Zukunft ist.
https://www.youtube.com/watch?v=nuyp6Q7jYEA
Schaut Euch an, wie ein internationales Team unter der Leitung von Prof. Stefan Raunser mit Hilfe der <span>Kryoelektronentomo­graphie</span> (Kryo-ET) das erste hochauflösende 3D-Bild des Sarkomers, der kontraktilen Grundeinheit von Skelett- und Herzmuskelzellen, erstellt hat.

Scharfer Blick in die Muskelzelle

Schaut Euch an, wie ein internationales Team unter der Leitung von Prof. Stefan Raunser mit Hilfe der Kryoelektronentomo­graphie (Kryo-ET) das erste hochauflösende 3D-Bild des Sarkomers, der kontraktilen Grundeinheit von Skelett- und Herzmuskelzellen, erstellt hat.
https://www.youtube.com/watch?v=5ViX-nsehsg
Bakterien haben verschiedene Strategien entwickelt, um Organismen zu infizieren und sie als Nahrungsquelle zu nutzen. Bakterien wie der Pesterreger <em>Yersinia pestis</em> oder aus der Familie der Salmonellen nutzen ein komplexes Toxin, dessen Wirkungsweise bis vor kurzem noch nicht erforscht war. Sehen Sie hier, wie das Tc-Toxin in die Wirtszelle eindringt und sie abtötet.

Mechanismus der Tc Toxin Giftinjektion

Bakterien haben verschiedene Strategien entwickelt, um Organismen zu infizieren und sie als Nahrungsquelle zu nutzen. Bakterien wie der Pesterreger Yersinia pestis oder aus der Familie der Salmonellen nutzen ein komplexes Toxin, dessen Wirkungsweise bis vor kurzem noch nicht erforscht war. Sehen Sie hier, wie das Tc-Toxin in die Wirtszelle eindringt und sie abtötet.
https://www.youtube.com/watch?v=Y1dMsNyW5Zo

Ausgewählte Publikationen

PubMed Liste>

Tamborrini D, Wang Z, Wagner T, Tacke S, Stabrin S, Grange M, Kho AL, Rees M, Bennet P, Gautel M, Raunser S (2023). Structure of the native myosin filament in the relaxed cardiac sarcomere. Nature
Quelle

Rice G, Wagner T, Stabrin M, Sitsel O, Prumbaum D, Raunser S (2023). TomoTwin: generalized 3D localization of macromolecules in cryo-electron tomograms with structural data mining. Nature Methods
Quelle

Oosterheert W, Klink B. U, Belyy A, Pospich S, Raunser S (2022). Structural Basis of actin filament assembly and aging. Nature
Quelle

Wang Z, Grange M, Pospich S, Wagner T, Kho A.L, Gautel M, Raunser S (2022). Structures from intact myofibrils reveal mechanism of thin filament regulation through nebulin. Science
Quelle

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Wang Z, Grange M, Wagner T, Khoo AL, Gautel M, Raunser S (2021). The molecular basis for sarcomere organization in vertebrate skeletal muscle  Cell  
Quelle

Gatsogiannis C, Balogh D, Merino F, Sieber SA, Raunser S (2019). Cryo-EM structure of the ClpXP protein degradation machinery. Nat Struct Mol Bio
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Quelle

Gatsogiannis C, Merino F, Roderer D, Balchin D, Schubert E, Kuhlee A, Hayer-Hartl M, Raunser S. (2018). Tc toxin activation requires unfolding and refolding of a β-propeller. Nature
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Meusch D, Gatsogiannis C, Efremov R, Lang A, Hofnagel O, Vetter I, Aktories K, Raunser S (2014). Mechanism of Tc toxin action revealed in molecular detail. Nature 508(7494):61-5.
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Gatsogiannis C, Lang A, Meusch D, Pfaumann V, Hofnagel O, Benz R, Aktories K, Raunser S (2013). A syringe-like injection mechanism in Photorhabdus luminescens toxins. Nature. 495(7442):520-23
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