Wir fördern junge Talente

Wir fördern junge Talente

Spannende Forschungsthemen, innovative Wissenschaft, modernstes Equipment und exzellente Betreuung: Das PhD Programm unserer Graduiertenschule.
Scharfer Blick in Muskelzellen

Scharfer Blick in Muskelzellen

Dortmunder Forschende konnten mithilfe der Kryoelektronentomo­graphie die erste 3D-Struktur des Sarkomers, der kontraktilen Grundeinheit des Muskels,  aufdecken.
Das Wunder der Zellteilung

Das Wunder der Zellteilung

Unser Körper hält sich durch die ständige Erneuerung seiner Zellen fit. Zellen im Verdauungstrakt leben nur wenige Tage und jeden Monat erhalten wir eine neue Haut. Angetrieben wird diese Runderneuerung durch die Zellteilung. Dabei entstehen aus einer Zelle zwei identische Tochterzellen.
 Das Unsichtbare sichtbar machen

Das Unsichtbare sichtbar machen

Die Kryo-Elektronenmikroskopie ermöglicht uns die 3D-Strukturbestimmung von medizinisch relevanten Proteinkomplexen.
Wir entwicklen neue Methoden

Wir entwicklen neue Methoden

Von der Geräteentwicklung zur Anwendung: Wir entwickeln neue mikroskopische Methoden für die Messung von dynamischen Prozessen in lebenden Zellen.
Vom Molekül zum Menschen

Vom Molekül zum Menschen

Wir forschen über Grenzen hinweg und überbrücken Dimensionen - von kleinen chemischen Molekülen bis hin zu zellulären Netzwerken.
Vielfalt macht kreativ

Vielfalt macht kreativ

Die besten Ideen entstehen, wenn Menschen mit Unterschiedlichen Sichtweisen kooperieren. Bei uns arbeiten Chemiker, Biologen und Physiker aus über 30 Nationen.
Kreative Netzwerke

Kreative Netzwerke

Wir erforschen, wie molekulare Signalnetzwerke das bösartige Verhalten von Krebszellen steuern.
Von der Grundlagenforschung zur Anwendung

Von der Grundlagenforschung zur Anwendung

Wir entwickeln neue Wirkstoffe für alternative Therapieansätze.
Natur 2.0

Natur 2.0

Pseudonaturstoffe als Basis für neue Medikamente

Das Potenzial der Kryo-Elektronentomographie

Wir verwenden Kryo-Elektronenmikroskopie (Kryo-EM) und Kryo-Elektronentomographie (Kryo-ET), um die Grundlagen der Muskelkontraktion zu erforschen und Muskelerkrankungen besser zu verstehen. Insbesondere verwenden wir die Kryo-ET, um zu verstehen, wie Muskelproteine in ihrer zellulären Umgebung, d. h. in der Myofibrille, funktionieren. Sehen Sie sich dieses Video an, um zu erfahren, warum wir der Meinung sind, dass die Kryo-ET die strukturbiologische Schlüsseltechnik der Zukunft ist.

> Die Gruppe von Stefan Raunser

Willkommen am MPI für molekulare Physiologie

Jeden Tag sorgen Billionen von Zellen im Körper dafür, dass wir sehen, denken, sprechen und uns bewegen können. Woher weiß jede Zelle, was ihre Aufgabe ist? Wie kann aus einer unvorstellbaren Vielzahl von nanometergroßen Molekülen ein Organismus entstehen, obwohl es keinen Bauplan gibt? Was ist überhaupt „Leben“? Seit Jahrhunderten versuchen Philosophen und Naturforscher, dieses Rätsel zu ergründen. Doch viele Fragen sind bis heute ungeklärt.

Wir wollen wissen, wie die Bausteine der Zellen sich selbst organisieren und dafür sorgen, dass bestimmte chemische Reaktionen zur richtigen Zeit am richtigen Ort geschehen – oder aber Fehler dazu führen, dass Krankheiten wie Krebs entstehen. Dazu erforschen wir die maßgeblichen Prozesse auf mehreren Ebenen. Von einzelnen Molekülen über größere Proteinkomplexe bis hin zu ganzen Zellen.

Aktuelle Nachrichten

Struktur eines Schlüsselproteins für die Zellteilung gibt Forschenden Rätsel auf
Max Planck Forschende liefern einen ersten 3D-Schnappschuss des CCAN-Proteinkomplexes und werfen grundlegende Fragen zur Herstellung künstlicher Chromosomen auf
 

Besondere Ehrung für Max Planck Forscher Stefan Raunser
Stefan Raunser wurde aufgrund seiner außergewöhnlichen wissenschaftlichen Leistungen in die Nordrhein-Westfälische Akademie der Wissenschaften und der Künste aufgenommen

Suche nach gut gehütetem Geheimnis von Erfolg gekrönt: Struktur der Kinetochor-Krone endlich enthüllt
Max Planck researchers in Dortmund uncover what constitutes the "crown” of the kinetochore

Forschung am Institut


Structure of the human inner kinetochore CCAN complex and its significance for human centromere organization
original
Structures from intact myofibrils reveal mechanism of thin filament regulation through nebulin
On the role of phase separation in the biogenesis of membraneless compartments
Structure of the Mon1-Ccz1 complex reveals molecular basis of membrane binding for Rab7 activation
Synthesis of 20-Membered Macrocyclic Pseudo-Natural Products Yields Inducers of LC3 Lipidation
Key Publications 2021
Ultrarapid cryo-arrest of living cells on a microscope enables multiscale imaging of out-of-equilibrium molecular patterns
Targeted substrate loop insertion by VCP/p97 during PP1 complex disassembly
Small molecule modulation of the Drosophila Slo channel elucidated by cryo-EM
Molecular architecture of black widow spider neurotoxins
High-resolution structures of the actomyosin-V complex in three nucleotide states provide insights into the force generation mechanism.
 Mechanism of actin-dependent activation of nucleotidyl cyclase toxins from bacterial human pathogens
Exploiting non-covalent interactions in selective carbohydrate synthesis
A barbed end interference mechanism reveals how capping protein promotes nucleation in branched actin networks
Dynamic Catalytic Highly Enantioselective 1,3-Dipolar Cycloadditions
Combination of pseudo-natural product design and formal natural product ring distortion yields stereochemically and biologically diverse pseudo-sesquiterpenoid alkaloids
Assembly principles and stoichiometry of a complete human kinetochore module
Growth factor–dependent ErbB vesicular dynamics couple receptor signaling to spatially and functionally distinct Erk pools
Natural product fragment combination to performance-diverse pseudo-natural products
The molecular basis for sarcomere organization in vertebrate skeletal muscle
A self-organized synthetic morphogenic liposome responds with shape changes to local light cues
Cell-Based Identification of New IDO1 Modulator Chemotypes
Cryo-EM resolves molecular recognition of an optojasp photoswitch bound to actin filaments in both switch states
Overlap of NatA and IAP substrates implicates N-terminal acetylation in protein stabilization
Key Publications 2020
#mymachineandme
Eine ausgezeichnete Infrastruktur, die gute Austattung der Labore und modernste Technik bieten NachwuchswissenschaftlerInnen in den Max-Planck-Instituten eine exzellente Basis für Ihre Forschung. 
People at the MPI
Wir sind ein internationales Team von Wissenschaftlern aus über 30 Nationen, die es sich zur Aufgabe gemacht haben, die grundlegenden physikalischen und biochemischen Vorgänge in den Zellen auf Ebene der Moleküle zu erforschen.
Alumni
Mit großem Interesse verfolgen wir den beruflichen Weg unserer Alumni. Für viele Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler war das Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie eine wichtige Station auf ihrem Karriereweg, wo sie nicht nur Freundschaften aufgebaut, sondern auch wissenschaftliche Kontakte geknüpft haben.
Ausbildung
Alle drei Jahre bilden wir 10 BiologielaborantInnen aus. Sie bekommen Zugang zu modernster Wissenschaftstechnik, lernen Verantwortung für Experimente zu übernehmen und arbeiten an aktuellen Forschungsprojekten mit. 
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